Amino acids are joined together by covalent Peptide Bonds established between the -COOH group of one and the 2HN- group of the other:
Los aminoácidos se unen entre sí mediante Enlaces Peptídicos covalentes, establecidos entre el grupo –COOH de uno y el 2HN– de otro:
This bond has double bond characteristics in a high percentage, so it does not allow free rotation, which is of great importance for the structure of proteins. In addition, it can be hydrolyzed by the action of certain enzymes in the presence of water.
Este enlace tiene características de doble enlace en un porcentaje alto, por lo que no permite el libre giro, lo que es de gran importancia para la estructura de las proteínas. Además, puede hidrolizarse por la acción de determinadas enzimas en presencia de agua.
The compound formed by the union of two amino acids is called dyspeptide. If a small number of amino acids (approximately 10) are joined together in a chain, it is called a peptide. When the number of amino acids is higher, it is called a Polypeptide Chain or protein.
El compuesto formado por la unión de dos aminoácidos se denomina dispéptico. Sí se unen un número no muy alto de aminoácidos (aproximadamente 10) en una cadena, ésta recibe el nombre de péptido. Cuando su número es mayor, se habla ya de Cadena Polipeptídica o proteínas.
“…are macromolecules formed by linear chains of amino acids. Proteins are made up of amino acids and this sequence is determined by the nucleotide sequence of their corresponding gene (called structural genes). Genetic information determines which proteins a cell, tissue and organism has.…” ⊛ Proteins
“…son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo…” ⊛ Proteína
Proteins are compounds of high molecular weight (Albumin is 38,000 and some Immunoglobulins are 150,000) and are composed of hundreds of Amino Acids. They are true macromolecules in whose structure it is necessary to distinguish several levels:
Las proteínas son compuestos de elevado peso molecular (así el de la Albumina es de 38.000 y el de algunas Inmunoglobulinas son de 150.000) y se componen de centenares de Aminoácidos. Se trata, de verdaderas macromoléculas en cuya estructura es preciso distinguir varios niveles:
To describe a protein:
Primary structure is the amino acid sequence of a polypeptide chain
Secondary structure is the local folding patterns presented by certain sequences of the protein
Tertiary structure is the three-dimensional folded conformation of a polypeptide chain
Quaternary structure is the organization of an oligomeric protein or protein assembly
Proteins acquire their structure instantaneously, they do not go through each of the structures.
Para describir una proteína:
Estructura primaria, es la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica
Estructura secundaria, son patrones locales de plegamiento que presentan ciertas secuencias de la proteína
Estructura terciaria, es la conformación plegada tridimensional de una cadena polipeptídica
Estructura cuaternaria, es la organización de una proteína oligomérica o ensamble de proteínas
Las proteínas adquieren su estructura instantáneamente, no pasan por cada una de las estructuras.
⊛ Primary structure, which is the sequential arrangement of the amino acids in the chain, the basis of the behavior that the protein will present.
⊛ Estructura primaria, que es la ordenación secuencial que los aminoácidos tienen en la cadena, base del comportamiento que la proteína va a presentar.
⊛ Secondary structure, or the form in which the amino acids are arranged, which depends on the intracatenary interactions of ionic type that are established, the volume and polarity of the lateral groups, etc., of the set of factors that determine the stability or instability of a determined configuration. The work of Asdtbury, Pauling and Corey during the 1930s and 1940s, using the X-ray diffraction technique, showed that the most stable structure, and therefore the one possessed by most protein molecules, was the so-called ∞ helix, consisting of a helical winding of the chain. This is the arrangement that hemoglobin, for example, presents in a large part of its molecule. Within the same protein, some stretches may undergo kinking or other deformations that prevent the formation of the ∞ helix. In other cases, as in Keratin, there are no intracatenary hydrogen bonds that maintain the helical structure and the protein takes the form of a zigzag-folded chain, called β configuration. Sometimes, the repulsion of the side groups causes the molecule or parts of the molecule to adopt a random configuration.
⊛ Estructura secundaria, o forma en que se disponen los aminoácidos, la cual depende de las interacciones intracatenarias de tipo iónico que se establecen, del volumen y polaridad de los grupos laterales, etc., del conjunto de factores que determina la estabilidad o inestabilidad de una configuración determinada. Los trabajos de Asdtbury, Pauling y Corey a lo largo de las décadas de los años 30 y 40, utilizando la técnica de difracción de rayos X, mostraron que la estructura más estable, y la que por tanto poseían la mayor parte de las moléculas proteicas, era la denominada hélice ∞, consistente en un arrollamiento helicoidal de la cadena. Esta es la disposición que presenta, por ejemplo, la hemoglobina en gran parte de su molécula. Dentro de una misma proteína, algunos tramos pueden sufrir acodamientos u otras deformaciones que impiden la formación de hélice ∞. En otros casos, como en la Queratina, no existen puentes de hidrógeno intracatenarios que mantengan la estructura helicoide y la proteína adopta la forma de una cadena plegada en zig-zag, denominada configuración β. A veces, la repulsión de los grupos laterales hace que la molécula o partes de ésta adopten una configuración al azar.
⊛ Tertiary structure, or three-dimensional configuration of the polypeptide chain as a whole. In a long spring bent at some of its points, the secondary structure would be the helical arrangement of its coils, and the tertiary structure would be the sum of folds presented by the whole. These tertiary foldings are formed due to the establishment of intracatenary hydrogen bridges, ionic interactions, apolar interactions and the creation of disulfide bridges between the –SH groups of two cysteines, in which the hydrogen atoms are lost and a very strong covalent S–S bond is formed.
⊛ Estructura terciaria, o configuración tridimensional que muestra el conjunto de la cadena polipeptídica. En un largo muelle doblado en algunos de sus puntos, la estructura secundaria sería la disposición helicoidal de sus espiras, y la terciaria, la suma de dobleces que presenta el conjunto. Estos plegamientos terciarios se forman debido al establecimiento de puentes de hidrógeno intracatenarios, a interacciones de tipo iónico, a interacciones apolares y a la creación de puentes disulfuro entre los grupos –SH de dos cisteínas, en la que se pierden los átomos de hidrógeno y queda formado el enlace S–S covalente, muy fuerte.
⊛ Quaternary structure, as shown by proteins of molecular weight greater than 50,000, consisting of several chains or Protomers. Such proteins, of which hemoglobin is a notable example, are called Oligomeric.
⊛ Estructura cuaternaria, como la muestran las proteínas de peso molecular superior a 50.000, constituidas por varias cadenas o Protómeros. Tales proteínas, de las que la hemoglobina es un notable ejemplo, reciben el nombre de Oligoméricas.
The solubility of proteins depends on the pH of the medium (the closer the pH is to the isoelectric point of the protein molecule in question, the lower its solubility), the polarity of the solvent and the ionic strength of the solution. The biological properties of a protein depend on its tertiary structure, which can be altered in a process called denaturalization, which can be reversible or irreversible, and is produced by the action of high temperatures, or pH, or chemical agents.
La solubilidad de las proteínas depende del pH del medio (cuanto más cercano éste al punto isoeléctrico de la molécula proteica en cuestión, menor es su solubilidad), de la polaridad del disolvente y de la fuerza iónica de la solución. Las propiedades biológicas de una proteína dependen de su estructura terciaria, la cual puede alterarse en el proceso denominado desnaturalización, que puede ser reversible o irreversible, y se produce por la acción de elevadas temperaturas, o pH, o también de agentes químicos.
The high molecular weight of these molecules means that they cannot cross semi-permeable membranes, which leads to Osmosis phenomena, and determines their high density, which allows their separation by centrifugation. Proteins can be simple, if they do not have foreign groups in their molecules, or conjugated, if they have foreign groups. When these groups are strongly bound to the protein molecule, they are called prosthetic groups. These can be nucleic acids (nucleoproteins), sugars (glycoproteins), fats (lipoproteins), phosphoric acid (phosphoproteins), metals (metalloproteins), etc.
El elevado peso molecular de estas moléculas hace que no puedan atravesar membranas semipermeables, lo que da lugar a fenómenos de Ósmosis, y determina su gran densidad, hecho que permite su separación por centrifugación. Las proteínas pueden ser simples, si no llevan grupos extraños en sus moléculas, o conjugadas, en el caso de que presenten grupos extraños. Cuando dichos grupos se unen fuertemente a la molécula proteica, se denominan grupos prostéticos. Estos pueden ser ácidos nucleicos (nucleoproteínas), azúcares (glucoproteínas), grasas (lipoproteínas), ácido fosfórico (fosfoproteínas), metales (metaloproteínas), etc.
To conclude this first part, proteins are essential in the daily diet of the individual; the group of amino acids that elaborate proteins cannot be generated by the individual himself, it is acquired through the consumption of food, making possible the creation of new cells; since they are necessary for the growth stage in children, adolescents and pregnant women. Foods originating from animals are rich in proteins, such as beef or chicken, fish, eggs, cheese and milk. Foods originating from vegetables have proteins but in smaller quantities, such as legumes, cereals and soybeans.
Para terminar esta primera parte, las proteínas son esenciales en la dieta diaria del individuo; el grupo de aminoácidos que elabora las proteínas no puede ser generado por el individuo mismo, lo adquiere mediante el consumo de alimentos, haciendo posible la creación de nuevas células; ya que se hacen necesarias para la etapa de crecimiento en niños, adolescentes y embarazadas. Los alimentos procedentes de animales son ricos en proteínas, como la carne de res o pollo, el pescado, huevos, queso y leche. Los alimentos que se originan de los vegetales poseen proteínas pero en menor cantidad, como las legumbres, cereales y la soja.
This research is offered with the purpose that all this information becomes an integral part of your daily knowledge and contributes to improve, even more, your quality of life: healthy and preventive.
Esta investigación es ofrecida con la finalidad de que toda esta información forme parte integral de su conocimiento habitual y contribuya a mejorar, aun más, su calidad de vida: saludable y preventiva.
C R E D I T S
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